人表皮生長因子具有廣泛的生物學效應

　　人表皮生長因子是由53個氨基酸組成的小分子多肽，分子量約為6000道爾頓,等電點約為4.6,分子內有三對二硫鍵,因而對酸、堿、熱等理化因素均較穩定。

　　人表皮生長因子具有廣泛的生物學效應,能較強地促進各種表皮組織生長,在醫學上己用于燒燙傷、潰瘍、各類創傷以及角膜損傷等的治療。人表皮生長因子還能促進正常表皮細胞的新陳代謝,添加到美容護膚品中可以達到美白、抗皺、延緩衰老的作用。20世紀80年代前,hEGF的來源主要是通過組織和體液提取,由于hEGF的含量極微,造成提取成本高且產品純度低,使hEGF的應用受到了限制。80年代以后，隨著基因工程技術的發展，人們通過基因重組技術，利用大腸桿菌、酵母菌等生產hEGF獲得了成功，為工業化生產基因重組人表皮生長因子打下了基礎。

　　人的尿、血液、乳汁及胃液等中含內源hEGF大約為50ng/mL[10],且常與EGFR結合,因此從自然來源中提取hEGF相當困難,僅限用于理論研究。規模生產hEGF有2種途徑:一是固相化學合成法,但因為hEGF中含3個二硫鍵和多種官能團的氨基酸的殘基,所以合成產物純度與產率不高,無法工業化生產。另一種方法是利用基因工程技術生產hEGF?；蛑亟MhEGF的基本策略是首先從cDNA基因文庫中探測并分離出hEGF目的基因;其次將目的基因克隆至如pETAC質粒上,構建強啟動子下的含hEGF目的基因質粒;然后將質粒轉化至基因工程菌中篩選、培養和表達hEGF，并分離純化hEGF。產物hEGF主要存在3種表達形式:①是細胞內以融合蛋白形式表達,鑒于hEGF在胞內以包涵體形式存在,在分離中需破裂細胞,導致純化困難,且產量低;②是在細胞周質中表達,主要是將大腸桿菌(E1coli)的堿性磷酸酶的信號肽與hEGF基因相連,最高表達水平為300mg/L～400mg/L;③是細胞外表達,主要利用細胞外膜蛋白信號肽基因優化、構建質粒,產物表達水平為0.25g/L～1.10g/L。